Теперь вы можете записаться к врачу, в клинику или диагностический центр с реальными отзывами, прямо у нас на сайте.
Записаться к врачу Записаться в клинику Записаться на диагностику

Биохимическое исследование крови: ферменты сыворотки крови


Ферменты (лат. fermentare — вызывать брожение, синоним - энзимы) — специфические вещества белковой природы, вырабатываемые клетками и тканями живых организмов. Ферменты относятся к группе биокатализаторов, общим свойством которых является способность изменять скорость химических процессов, свойственных живому организму.

Ферментативный катализ лежит в основе всех явлений жизни. Разнообразие физиологических функций (сокращение мышцы, проводимость нерва, секреция и др.) обеспечиваются ферментативными процессами. Практически все метаболические реакции, протекающие в живом организме, являются ферментативными.

Ферментативные процессы были известны еще в далекой древности и использовались в хлебопечении, сыроварении, для получения спиртных напитков.

Ферменты являются белками, простыми или сложными. Молекулярный вес их колеблется в широких пределах: от нескольких тысяч до миллиона. По аминокислотному составу ферменты не отличаются от белков, не обладающих ферментативным действием. Ферментативная активность обусловлена специфическим расположением аминокислот в белковой молекуле.

Факторы, влияющие на активность фермента: температура, вид субстрата (объекта воздействия фермента), рН среды, наличие активаторов и ингибиторов (ингибиторы — вещества, подавляющие активность ферментов). Разные ферменты имеют максимальную активность при различных величинах рН. Оптимум рН обычно лежит в пределах, близких к нейтральной среде; для некоторых протеолитических ферментов (т. е. ферментов, участвующих в расщеплении белков) — в сильно кислой или щелочной области.

Скорость ферментативной реакции зависит, прежде всего, от природы фермента, который может обладать низкой или высокой активностью. При прочих равных условиях начальная скорость ферментативной реакции пропорциональна концентрации .фермента. Повышение температуры, как правило, увеличивает активность фермента, но при дальнейшем повышении температуры может наступить его инактивация.

Одним из характерных и весьма важных в биологическом, отношении свойств ферментов является их высокая специфичность, заключающаяся в том, что каждый фермент действует только на одно вещество или несколько сходных по своему строению веществ и не действует на другие соединения. Специфичность фермента определяется его белковым составом. Одни ферменты обладают высокой специфичностью, другие малоспецифичны.

Протеолитические ферменты, выделяющиеся в желудочно-кишечный тракт, находятся в виде так называемых проферментов (зимогенов), что исключает возможность самопереваривания тканей, вырабатывающих данные ферменты. В неактивном состоянии индуцируются и ферменты, участвующие в процессе свертывания крови.

В основе многих заболеваний лежат нарушения нормального функционирования ферментативных процессов.

К настоящему времени идентифицировано около 1000 различных ферментов, из которых более 50 нашли применение в клинической лабораторной диагностике.

Большинство ферментов, катализирующих химические реакции, протекающие в живом организме, ходятся в клеточной среде, тем не менее на основании анализов внеклеточных жидкостей (особенно плазмы или сыворотки крови) можно сделать заключение об изменениях, происходящих внутри клеток разных органов и тканей.

Повышенное или пониженное содержание ферментов является чрезвычайно чувствительным и тонким показателем состояния организма.

Изменения активности ферментов в биологических жидкостях может быть обусловлено рядом причин.

Повышение активности может быть результате ускорения процессов синтеза фермента (например, щелочной фосфатазы при рахите, гепатите), некроз клеток (например, креатинфосфокиназы, аспартатаминотрансферазы при инфаркте миокарда), понижении их выведения (например, щелочной фосфатазы при закупорке желчевыводящих путей), повышения проницаемости клеточных мембран (например, аланин- и аспартатаминотрансфераз при вирусном гепатите).

Понижение ферментативной активности вызывается уменьшением числа клеток, секретирующих фермент, недостаточностью синтеза, увеличением выведения фермента, торможением его активности ингибитором.

Основным принципом диагностики является выбор оптимального спектра ферментов, изменение активности которых характерно для патологии определенных органов или тканей. Определение ряда сывороточных ферментов помогает в диагностике заболеваний печени, желчевыводящих путей, поджелудочной железы, скелетной мускулатуры.

Использование ферментных тестов при инфаркте миокарда особенно необходимо в тех случаях, когда затруднена интерпретация электрокардиограммы. Исследование ферментов помогает диагностировать некоторые заболевания крови, злокачественные новообразования (опухоли).

Для интерпретации полученных результатов исследования важно знать нормальные величины активности изучаемого фермента. Кроме того, иногда необходимо учитывать возраст, пол, характер питания, интенсивность физической нагрузки. Сывороточные ферменты могут значительно менять свою активность под влиянием лекарственных препаратов, ряда веществ (например, алкоголя).

Активность ферментов выражается в моль/(с·л); мкмоль/(с·л); нмоль/(с·л).

Международная единица (МЕ) — мкмоль/(мин·л) соответствует 16,67 нмоль/(с·л).

В последнее время вводится единица каталитической активности: нкатал/л= нмоль/(с·л).

Лаборатория, производящая исследование, обязательно должна указывать пределы колебаний нормальных величин активности фермента, поскольку его определение может осуществляться различными видами.

Автор: Рудницкий Л.В.


Было полезно? 0



Теперь вы можете записаться к врачу, в клинику или диагностический центр онлайн, прямо у нас на сайте.
Специалисты со всей России с отзывами реальных людей. Отзывы публикуются только от людей, побывавших на приеме!
Записаться к врачу Записаться в клинику Записаться на диагностику

Добавить комментарий
Оставить комментарий
Кликните на изображение чтобы обновить код, если он неразборчив